O enigma de sensibilidade ao glúten: a reação cruzada

Por: Dr. Tom O'Bryan

Tradução: Google / Adaptação: Raquel Benati

"Por que ainda  não me sinto bem e com energia em uma dieta sem glúten - 
É uma sensibilidade ou uma reação cruzada com outros alimentos?"

Responda a esta pergunta honestamente para si mesmo. Não  para mim, ou para qualquer outra pessoa, responda a esta pergunta honestamente para a sua alma. Numa escala de 1 a 10 - 10, se é a quantidade de energia que se deve ter em vida, e 5 é a metade ... Qual é o número onde você se encaixa ?

Agora, espere um minuto, mais uma coisa, deixe a sua força de vontade fora dessa equação - qual é a energia do seu corpo? Se você não estivesse empurrando a si mesmo, motivando- se para continuar, qual é o nível de energia que seu corpo estaria operando? Em uma escala de 1 a 10?

A maioria de nós tem um número que vem de  imediato com a primeira parte da pergunta: "oh, eu sou um 8 ou um 9". Mas quando eu pergunto aos pacientes e peço para deixar sua força de vontade fora da equação, muitos vão ter um olhar diferente em seu rosto, quase como um balão sendo esvaziado aos pouco, e eles vão dizer "3" ou "5". Raramente eu tenho alguém que responde  8 ou superior. De onde está vindo a fadiga? Muitos médicos irão dizer-lhe que um dos sintomas mais comuns das alergias alimentares e sensibilidades alimentares é a fadiga.

Embora a maioria dos indivíduos com sensibilidade ao glúten e / ou doença celíaca têm melhoria substancial nas primeiras semanas após a suspensão do glúten, entre 7% e 30% continuam a ter sintomas ou manifestações clínicas sugestivas de doença celíaca (DC), apesar de estarem em uma rigorosa dieta sem glúten. Isso é chamado de Doeça Celíaca não-responsiva - o corpo não está respondendo da maneira que deveria.

Por que isso? E por que é que muitos de nós não têm a quantidade de energia que deveria ter tendo em conta que estamos sendo muito cuidadosos para evitar a exposição a um alimento que é tóxico para nós (glúten)? Vamos dar uma olhada neste artigo de uma fonte oculta comum dessa falta de vitalidade e falta de resposta a uma dieta isenta de  glúten ( DIG).

A doença celíaca não-responsiva (DCNR) foi definida como:

• encaminhamento para um médico especialista em DC para a avaliação de uma falta de resposta a uma

dieta livre de glúten;

• falha de sintomas clínicos ou alterações laboratoriais típicas da DC para melhorar dentro de 6 meses da retirada do glúten,

• recorrência de sintomas e / ou alterações laboratoriais típicas de DC, mesmo em uma dieta sem glúten.

E das 12 causas identificadas de DCNR, a causa mais comum era exposição acidental ao glúten, sendo responsável por 36% dos pacientes. OK, isso é compreensível.

Mas o que acontece com os outros 64% que não têm uma exposição involuntária ao trigo? Qual é a causa de sua DCNR? Um colaborador por demais comum da NRDC é a sensibilidade a outros alimentos comumente consumidos em uma dieta livre de glúten, causando uma cascata inflamatória muito semelhante no intestino. Outro contribuinte é reação cruzada com outros alimentos.

Em uma DIG, substituímos com outros cereais em quantidades muito maiores do que nós estávamos acostumados a comer quando faziamos uma  dieta contendo glúten. Em alguns casos, isto pode iniciar uma resposta imune muito semelhante a comer glúten.

A reação cruzada é a capacidade de um anticorpo se ligar com peças parecidas em diferentes proteínas chamadas epítopos. Este fenômeno também é conhecido como mimetismo molecular. Em tal caso o sistema imunitário confunde um alimento com outro. Por isso, certos alimentos semelhante o suficiente a um alimento reativo podem iniciar uma resposta imune.

Os pacientes com sensibilidade ao glúten e doença celíaca podem ser sensibilizados para uma ampla gama de proteínas a partir de diferentes alimentos, devido a reatividade cruzada.

Abaixo encontra-se um desenho do que acontece quando a molécula de proteína gliadina de trigo (rotulado como 1) se encaixa no "docking station" (estações de encaixe) de um anticorpo de trigo. Ele se encaixa em todas as três fechaduras da "docking station". Este é denominado um anticorpo reativo. E em indivíduos sensíveis ao glúten, o sistema imunitário é ativado para produzir mais anticorpos para combater esse invasor. 

E como todos nós sabemos, não é um problema a menos - comemos o alimento agressor tantas vezes que isso oprime o corpo e começa a causar uma grande quantidade de danos aos intestinos e outros tecidos (panquecas para o pequeno-almoço, sanduíche para o almoço, macarrão para o jantar, brinde para o lanche da manhã, sanduíche para o almoço, croutons sobre a salada em um jantar, e talvez um biscoito ou pedaço de bolo, ...). 

Em seguida, vemos como alguns alimentos (como a caseína do leite) pode se ligar a um anticorpo antigliadina. Ele se encaixa em duas das três estações de encaixe, o que é suficiente para desencadear uma resposta imune, como se você estivesse comendo glúten. Esse alimento produz uma reação cruzada .

E no terceiro desenho vemos como outros alimentos (como o arroz) podem esbarrar em um anticorpo   antigliadina, mas só se encaixa em uma estação de encaixe, ou nenhuma estação de acoplamento e, portanto, não vai se ligar  e ele. Isto é semelhante a colocar um prego redondo em um buraco quadrado - não posso fazê-lo. Ele é ignorado pela anticorpo antigliadina. Com o trigo, a prevalência estimada de uma reação cruzada com centeio e cevada é uma das principais reações (20%). Reação cruzada com leite em diferentes estudos varia entre 50 e 91%. Até 82% dos pacientes com doença celíaca têm anticorpos para outros alimentos, incluindo farinha de arroz, leite, carne bovina, ovina e ovos. Outros estudos identificaram reação cruzada com chocolate, gergelim, linhaça, centeio, kamut, sorgo, millet, espelta, amaranto, quinoa, levedura (fermento biológico), tapioca, aveia, café,milho,arroz, batata.

A resposta a alguns destes alergênicos alimentares é paralela a resposta à proteína do glúten de trigo, com o aumento de anticorpos IgA e pode ser relevante para a resposta imune em curso na Sensibilidade ao glúten e doença celíaca, sem comer glúten.  Talvez seja por isso que até 40% das crianças em uma dieta livre de glúten bem gerida por pelo menos 1 ano ainda têm anticorpos elevados para glúten.

Do ponto de vista de diagnóstico e terapêutica, faz sentido definir grupos de alérgenos (reação cruzada). Determinação dos níveis séricos de IgA e atividades de anticorpos IgG para proteínas parece ser um valioso complemento para o diagnóstico e seguimento de doença celíaca, tanto em crianças e adultos. Atividades de IgA aumentadas para outros antígenos alimentares são também relativamente características na doença celíaca não tratada. O monitoramento de tais anticorpos pode ser particularmente útil para avaliar a resposta dos pacientes em uma dieta livre de glúten. 

Os alimentos que podem criar uma reatividade cruzada com glúten incluem leite de vaca, a caseína, Casomorfina, Queijo americano, Chocolate, centeio, cevada, Kamut, espelta, fermento, aveia, café. Alimentos comuns, muitas vezes incluídos numa dieta isenta de glúten, que um pode ser sensível à que poderia causar a inflamação contínua incluem gergelim, arroz, milho, batata, linhaça, trigo mourisco, sorgo, milheto, amaranto, quinoa, e Tapioca (polvilhos).

Esse conjunto de 24 alimentos diferentes (algumas possíveis sensibilidades ou algumas possíveis reações cruzadas) está disponível para exames no laboratório CyrexLabs.com. 

Se você está trabalhando duro para estar no controle da qualidade e seleção dos alimentos que você come, este conceito de reação cruzada pode ser um link impotante. Ao começar a investigá-la, você estará mais  perto de se sentir ótimo e responder à pergunta inicial:
"Em uma escala de  1 a 10..." com uma resposta passando do grau 7 ou superior.

http://www.thedr.com/images/gs201crfoods.pdf

Referências bibliográficas:

i Green P, Cellier C, Celiac Disease NEJM 357;17 Oct 25, 2007

ii Leffler DA, Dennis M, Hyett B, Kelly E, Schuppan D, Kelly CP., Etiologies and predictors of 

diagnosis in nonresponsive celiac disease, Clin Gastroenterol Hepatol. 2007 Apr;5(4):445-50

iii Sicherer SH., Clinical implications of cross-reactive food allergens, J Allergy Clin Immunol.

2001 Dec;108(6):881-90

iv Kristjánsson G, Venge P, Hällgren R., Mucosal reactivity to cow's milk protein in coeliac 

disease, Clin Exp Immunol. 2007 Mar;147(3):449-55v Bürgin-Wolff A, Hernandez R, Just M, Signer E., Immunofluorescent antibodies against 

gliadin: a screening test for coeliac disease, Helv Paediatr Acta. 1976 Dec;31(4-5):375-80

vi Ferguson A, Carswell F, Precipitins to dietary proteins in serum and upper intestinal secretions 

of coeliac children, Br Med J. 1972 Jan 8;1(5792):75-7

vii Becker CG, Van Hamont N, Wagner M. Tobacco, cocoa, coffee, and ragweed: cross-reacting 

allergens that activate factor-XII-dependent pathways. Blood, 1981; 58(5):861-867.

viii Gangur V, Kelly C, Navuluri L. Sesame allergy: a growing food allergy of global 

proportions? Ann Allergy Asthma Immunol, 2005; 95:4-11.

ix Kagi Mk, Wuthrich B. Falafel burger anaphylaxis due to sesame seed allergy. Ann Allergy, 

1993; 71(2):127-129.

x

 Keskinen H, Ostman P, Vaheria E, et al. A case of occupational asthma, rhinitis and urticaria 

due to sesame seed. Clin Exp Allergy, 1991; 21:623-624.

xi Pecquet C, Leynadier F, SaÏag P. Immediate hypersensitivity to sesame in foods and 

cosmetics. Contact Dermatitis, 1998; 39:313.

xii Perkins MS. Raising awareness of sesame allergy. Pharma J, 2001; 267:757-758

xiii Popa V, Gavrilescu N, Preda N, et al. an investigation of allergy in byssinosis: sensitization to 

cotton, hemp, flax and jute antigens. Brit J Industr Med, 1969; 26:101-108

xiv Ciclitiera PJ and Ellis HJ. Relation of antigenic structure of cereal proteins to their toxicity in 

coeliac patients. Brit J Nutr, 1985; 53:39-45

xv Kasarda DD. Grains in relation to celiac disease. Cereal Foods World, 2001; 46:209-210.

xvi Simonato B, Pasini G, Giannattasio M, Curioni A. Allergenic potential of Kamut® wheat. 

Allergy, 2002; 57:653-654.

xvii Göhte C-J, Wislander G, Ancker K, Forsbeck M. bucksheat allergy: health food, an inhalation 

health risk. Allergy, 2007; 38(3):155-159

xviii Hekkens WT. The determination of prolamins in gluten-free food. Introductory remarks. 

Panminerva Med, 1991; 33(2):61-64

xix Kim J-L, Wieslander G, Norbäck D. Allergy/Intolerance to buckwheat and other food 

products among Swedish subjects with celiac disease. Proc. 9th Int’l Symp Buckwheat, Prague, 

2004:705-709 (74)

xx Lee SY, Lee KS, Hong CH, Lee KY. Three cases of childhood nocturnal asthma due to 

buckwheat allergy. Allergy, 2001; 56:763-766

xxi Pomeranz Y, Marshall HG, Robbins Gs, Gilbertson JT. Protein contect and amino acid 

composition of maturing buckwheat (Fagopyrum esculentim moench). Cereal Chem, 1975; 

52:479-484 (76)

xxii De Maat-Bleeker F, Stapel SO. Cross-reactivity between buckwheat and latex. Allergy, 1998; 

53:538-539

xxiii Sdepanian VL, Scaletsky ICA, Fagundes-Neto U, de Morais MB. Assessment of gliadin in 

supposedly gluten-free foods prepared and purchased by celiac patients. J Ped Gastroenterol 

Nutr, 2001; 32:65-70

xxiv Skerritt JH, Devery JM, Hill AS. Chemistry, coeliac-toxicity and detection of gluten and 

related prolamins in foods. Panminerva Med, 1991; 33(2):65-74

xxv Wieslander G, Norbäck D. Buckwheat allergy. Allergy, 2001; 56:703-704

xxvi Bietz JA. Cereal prolamin evolution and homology revealed by sequence analysis. Biochm 

Gentics, 1982; 20(11/12):1039-1053xxvii Cicek M and Esen A. Stucture and expression of a dhurrinase ( -glucosidase) from sorghum. 

Plant Physiol, 1998; 116:1469-1478

xxviii Mazhar H, Chandrashekar A, Shetty HS. Isolation and immunochemical characterization of 

the alcohol-extractabel proteins (kafirins) of Sorghum bicolor (L.) Moench. J Cereal Sci, 1993; 

17(1):83-93

xxix Taylor JRN, Sch ssler L, van der Walt WH. Fractionation of proteins from low-tannin 

sorghum grain. J Agric Food Chem, 1984; 32:149-154

xxx Gaitan E, Cooksey RC, Legan J, Lindsay RH. Antithyroid effects invivo and invitro of 

vitexin: a C-glucosylflavone in millet. J Clin Endocrinol Metab, 1995; 80(4):114-1147

xxxi Monteiro PV, Virupaksha TK, Rao DR. Proteins of Italian millet: amino acid composition, 

solubility fractionation and electrophoresis of protein fractions. J Sci Food Agric, 1982; 

33(11):1072-1079

xxxii Monteiro PV, Sudharhsna L, Ramachandra G. Japanese barnyard millet (Echinochloa 

frumentacea): protein content, quality and SDS-PAGE of protein fractions. J Sci Food Agric, 

1988; 43(1):17-25

xxxiii Parameswaran KP and Thayumanavan B. Homologies between prolamins of different minor 

millets. Plant Foods Human Nutr, 1995; 48:119-126

xxxiv Parameswaran KP and Thayumanavan B. Isolation and characterization of a 20 kD prolamin 

from kodo millet (Paspalum scrobiculatum) (L.): homology with other millets and cereals.. Plant 

Foods Human Nutr, 1997; 50:359-373

xxxv Grela ER. Nutrient composition and content of antinutritional factors in spelt (Triticum 

spelta L.) cultivars. J Sci Food Agric, 1996; 71(3):399-404

xxxvi Jones SM, Megnolfi CG, Cooke SK, Sampson HA. Allergens, IgE, mediators, inflammatory 

mechanisms: immunologic cross-reactivity among cereal grains and grasses in children with 

food hypersensitivity. J Allergy Clin Immunol, 1995; 96:341-351

xxxvii Pastorello EA, Farioli L, Robino A, et al. A lipid transfer protein involved in occupational

sensitization to spelt. J Allergy Clin Immunol, 2001; 108(1):145-146

xxxviii Skrabaqnja V, Kovac B, Golob T, et al. Effect of spelt wheat flour and kernel on bread 

composition and nutritional characteristics. J Agric Food Chem, 2001; 49:497-500

xxxix Aphalo P, Castellani OF, Martinez EN, Anón MC. Surface phyusicochemical properties of 

globulin-P amaranth protein. J Agric Food Chem, 2004; 52:616-622

xl Gorinstein S, Delgado-Licon E, Pawelzik E, et al. Characterization of soluble amaranth and 

soybean proteins based on fluorescence, hydrophobicity, electrophoresis, amino acid analysis, 

circular dichroism, and differential scanning calorimetry measurements. J Agric Food Chem, 

2001; 49:5595-5601

xli Vasco-Méndez NL and Paredes-López O. antigenic homology between amaranth glutelins and 

other storage proteins. J Food Biochem, 1995; 18(4):227-238

xlii Aluko RE and Monu E. Functional and bioactive properties of quinoa seed protein 

hydrolysates. J Food Sci, 2003; 68(4):1254-1258

xliii Lee AR, Ng DL, Dave E, et al. The effect of substituting alternative grains in the diet on the 

nutritional profile of the gluten-free diet. J Hum Nutr Diet, 2009; 22:359-363

xliv Wright KH, Huber KC, Fairbanks DJ, Huber CS. Isolation and characterization of Atriplex 

hortensis and sweet Chenopodium quinoa starches. Cereal Chem, 2002; 79(5):715-719

xlv Heelan Bt, Allan S, Barnes RMR. Identification of a 200-kDa glycoprotein antigen of 

Saccharomyces cerevisiae. Immunol Lett, 1991; 28:181-186xlvi Oshitani N, Hato F, Kenishi S, et al. Cross-reactivity of yeast antigens in human colon and 

peripheral leukocytes. J Pathol, 2003; 199:361-367

xlvii Sendid B, Quinton JF, Charrier G, et al. Anti-Saccharomycies cerevisiae mannan antibodies 

in familial Crohn’s disease. Am J Gastroenterol, 2001; 93(8):1306-1310

xlviii Vojdani A, Rahimian P, Kalhor H, Mordechai E. Immunological cross reactivity between 

candida albicans and human tissue. J Clin Lab Immunol, 1996; 48:1-15

xlix Young Ca, Sonnenberg A, Berns EA. Lymphocyte proliferation response to baker’s yeast in 

Crohn’s disease. Digestion; 1994:55(1):40-43

l Beezhold DH, Sussman GL, Liss GM, Chang NS. Latex allergy can induce clinical reactions to 

specific foods. Clin Exp Allergy, 1996; 26(4):416-422

li Brehler R, Theissen U, Hohr C, Luger T. “Latex-fruit syndrome”: frequency of cross-reacting 

IgE antibodies. Allergy, 1997; 52:404-410

lii Ibero M, Castillo MJ, Pineda F. Allergy to cassava: a new allergenic food with cross-reactivity 

to latex. J Investig Allergol Clin Immunol, 2007; 17(6):409-412

liii Mikkola JH, Alenius H, Kalkkinen N, et al. Hevein-like protein domains as a possible cause 

for allergen cross-reactivity between latex and banana. J Allergy Clin Immunol, 1998; 102:1005-

1012

liv Arentz-Hansen H, Fleckenstein B, Molberg Ø, et al. The molecular basis for oat intolerance in 

patients with celiac disease. PLoS Med, 2004 1(1):084-092

lv Janatuinen EK, Pekka HP, Kemppainen TA, et al. A comparison of diets with and without oats 

in adults with celiac disease. N Engl J Med, 1995; 333:1033-1037

lvi Reunala T, Collin P, Holm K, et al. Tolerance to oats in dermatitis herpetiformis. Gut, 1998; 

43:490-493

lvii Silano M, Dessì M, De Vincenzi M, Cornell H. In Vitro tests indicate that certain varieties of 

oats may be harmful to patients with coeliac disease. J Gastroenterol Hematol, 2007; 22:528-531

lviii Srinivasan U, Jones E, Carolan J, Feighery C. Immunohistochemical analysis of coeliac 

mucosa following ingestion of oats. Clin Exp Immunol, 2006; 144:197-203

lix Thompson T. Gluten contamination of commercial oat products in the United States. N Engl J 

Med. 2004; 351(19):2021-2022

lx Axelsson IG. Allergy to the coffee plant. Allergy, 1994; 49(10):885-887

lxi Caballero Tm, Garcia-Ara C, Pascual C, et al. Urticaria induced by caffeine. J Investig 

Allergol Clin Immunol, 1993; 3(3):160-162

lxii Moneret-Vautrin DA, Kanny G, Faller JP, et al. [Severe anaphylactic shock with heart arrest 

caused by coffee and gum Arabic, potentiated by beta-blocking eyedrops].[Article in French] Rev Med 

Interne, 1993; 14(2):107-111

lxiii Osterman K, Johansson SG, Zetterström O. Diagnostic tests in allergy to green coffee. 

Allergy, 1995; 40(5):336-343

lxiv Treudler R, Tebbe B, Orfanos CE. Coexistence of type I and type IV sensitization in 

occupational coffee allergy. Contact Dermatitis, 1997; 36:109.

lxvlxv Davidson IW, Lloyd RS, Whorwell PJ, Wright R. Antibodies to maize in patients with 

Crohn’s disease, ulcerative colitis and coelic disease. Clin Exp Immunol, 1979, 35:147-148

lxvi Lehrer SB, Reese G, Malo J-L, et al. Corn Allergens: IgE antibody reactivity and crossreactivity with rice, soy, and peanut. Int Arch Allergy Immunol, 1999; 118:298-299

lxvii Paulis JW and Bietz JA. Separation of alcohol-soluble maize proteins by reversed-phase high 

performance liquid chromatography. J Cereal Sci, 4986; 4:205-216lxviii Asero R, Amato S, Alfieri B, et al. Rice: another potential cause of food allergy in patients 

sensitized to lipid transfer protein. Int Arch Allergy Immunol, 2007; 143:69-74

lxix Horikoshi M, Kobayashi H, Yamazoe Y, et al. Purification and complete amino acid 

sequence of a major prolamin of rice endosperm. J Cereal Sci, 1991; 14(1):1-14.

lxx Urisu A, Yamada K, Masuda S, et al. 16-kilodalton rice protein is one of the major allergens 

in rice grain extract and responsible for cross-allergenicity between cereal grains in the poaceae 

family. Int Arch Allergy Immunol, 1991; 96(3):244-252

lxxi Wen T-N and Luthe DS. Biochemical characterization of rice glutelin. Plant Physiol, 1985; 

78:172-177

lxxii Yamada K, Urisu A, Komada H, et al. [Involvement of rice protein 16KD in crossallergenicity between antigens in rice, wheat, corn, Japanese millet, Italian millet].[Article in Japanese]

Arerugi, 1991; 40(12):1485-1495

lxxiii Racusen D and Foote M. A major soluble glycoprotein of potato tubers. J Food Biochem, 

1980; 4(1):43-52

lxxiv Vos-Scheperkeuter GH, De Boer W, Visser RGF, et al. Identification of granule-bound 

starch synthase in potato tubers. Plant Physiol, 1986; 82:411-416

lxxv Vos-Scheperkeuter GH, de Wit JG, Ponstein AS, et al. Immunological comparison of the 

starch branching enzymes from potato tubers and maize kernels. Plant Physiol, 1989; 90:75-84

lxxvi Hvatum M, Scott H, Brandtzaeg P., Serum IgG subclass antibodies to a variety of food 

antigens in patients with coeliac disease, Gut. 1992 May;33(5):632-8.

lxxvii Husby S, Foged N, Oxelius VA, Svehag SE,Serum IgG subclass antibodies to gliadin and 

other dietary antigens in children with coeliac disease,Clin Exp Immunol. 1986 Jun;64(3):526-35

lxxviii Breiteneder H, Ebner C., Molecular and biochemical classification of plant-derived food 

allergens, J Allergy Clin Immunol. 2000 Jul;106(1 Pt 1):27-36. Review

lxxix Scott H, Fausa O, Ek J, Brandtzaeg P., Immune response patterns in coeliac disease. Serum 

antibodies to dietary antigens measured by an enzyme linked immunosorbent assay (ELISA), 

Clin Exp Immunol. 1984 Jul;57(1):25-32